新的x射线方法提供了更好的图像不完美晶体的生物分子

形成所需的高质量晶体的x射线分析生物分子的结构在原子水平往往是最困难的部分图片。使用全球最聪明的x射线源,在美国能源部SLAC国家加速器实验室,研究人员已经证明,锋利的图片是可以实现的,即使不完美的晶体。

惊人的结果有可能消除寻找更好的晶体,并可能从本质上改变的研究人员正在研究背后的生物机制催化、光合作用和其他生物体的重要过程。一个更好的了解这些过程在许多领域的创新铺平了道路,如清洁能源生产和药物开发。

一旦全部潜力的新方法是理解,它可能是一个结晶学的诞生以来最大的进步。

主任迈克•邓恩(拼箱)x射线激光的光源,能源部科学办公室的用户设备欧洲杯线上买球

新的研究结果发表在《自然》杂志。

信号之间的信号

出生于澳大利亚,英国物理学家威廉·劳伦斯布喇格在100年前发现了一种方法使用x射线探测器晶体内部,包括数组的原子或分子。这一发现为x射线晶体学,带头分析物质结构的一个重要技术,生物分子和化学过程。

x射线晶体学非常成功在确定蛋白质的原子结构和蛋白质功能。它帮助确定100000多个蛋白质结构,这就需要多个副本合并成一个单一的蛋白质晶体。

x射线驱散蛋白质分子,形成衍射图案检测器,同时通过晶体。这种模式主要由亮点称为布拉格峰,用于重建的分子的原子结构。

只生产布拉格峰完美有序的晶体。然而山峰的数量,和分子图像分辨率获得从山峰,如果存在障碍可以是有限的。

两个布拉格峰之间,超越他们,温柔荡漾模式由于产生障碍。Iit被认为不能产生高分辨率模式分子图像,虽然模式,称为“连续衍射,”研究。

现在我们已经证明了我们可以使用不完美的连续衍射晶体获得比单独使用布拉格峰更好的分子影像。

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采用的方法是研究光系统II;大量蛋白质机器参与光合作用。从布拉格发现合并信息信号和non-Bragg信号提供了改进的高分辨率图像,图像相比有更好的结构细节被传统Bragg-only收购的过程。

结晶学与单粒子成像

很明显的连续衍射晶体来源于晶格分子搬出他们的理想位置的数量每分钟一个原子的宽度。x射线散射掉这些分子合并转向创造明显的连续模式代替布拉格峰。

我们已经知道如何分析这些信号。连续衍射有什么特别之处是它包含了更多的信息分子结构比单独使用布拉格峰可能被测量。这完全改变了我们的能力来确定这些大的结构,复杂的生物机器从一个几乎不可能完成的任务到一个可以解决的问题。

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原则上这种技术允许研究人员重建生物分子的原子结构从一开始,不知道之前的一些原子的位置或相同的蛋白质的结构,消除了一个大问题。

这项技术是一个非常优雅的婚姻之间的两种方法:x射线衍射晶体和x射线成像的单粒子。欧洲杯猜球平台它使用两个世界最好的东西。

Ilme是德国马克斯普朗克医学研究所

方法可以是单一粒子的分子成像的第一步,在现代x射线科学的一个重要目标。欧洲杯猜球平台欧洲杯线上买球方法允许测量几个生物样品,很难结晶。确定单个分子取向是另一个需要克服的困难,作为单分子的衍射强度很弱。获得几份完全相同的分子不完美晶体的晶格解决了两个问题。

新方法具有广阔的视角

承诺改变的方式方法生物的研究,科学家们用x射线激光的广泛应用也被评估。尚不清楚使用的方法可以在同步加速器设备,x射线源更普遍比x射线激光虽然不那么强大。

自拼箱是如此明亮的光,我们的数据可以被非常迅速,在非常小的晶体。同样的实验在同步加速器可能更具挑战性,因为它需要长时间曝光x射线,增加样本的风险损失,还需要更大的晶体,更有可能显示出额外的不必要的障碍。

Sebastien Boutet拼箱研究员

研究人员认为,除了光系统II方法可能对其他生物分子的工作。

本研究中使用的障碍发生频繁。它使这个方法非常有价值的工具。

Ilme是德国马克斯普朗克医学研究所

除了谜底和线性,其他机构也导致了研究,即汉堡大学和超快的成像在德国中心;亚利桑那州立大学;威斯康辛大学密尔沃基;的基础研究和Technology-Hellas在希腊。研究了亥姆霍兹联合会的支持,德国;德国德意志Forschungsgemeinschaft;欧洲研究委员会;德国联邦教育和研究;德国汉堡大学的;BioXFEL科学技术中欧洲杯线上买球心; the U.S. National Institutes of Health, National Institute of General Medical Sciences; and the DOE Office of Science, Office of Basic Energy Sciences.